新陈代谢是发生在生物体内的化学反应的总和。新陈代谢传统上分为分解代谢和合成代谢。分解代谢是指大分子分解成小分子，合成代谢是指小分子结合成大分子。

代谢途径是一系列协调的反应，在酶的催化下产生特定的产物。一般来说，分解代谢途径为细胞提供能量和还原能量，而合成代谢途径消耗能量和还原能量。

并不是发生在有机体中的所有代谢途径都发生在每个细胞中。有些途径只发生在特定的细胞位置或特定的器官或组织。

在活细胞中，分子以一定的速率通过每个代谢途径，称为代谢通量．为了使细胞有效地发挥作用，它必须能够通过每个途径改变分子的通量。通量的控制是通过改变酶的活性来实现的，通常有几种不同的酶通过一个途径来控制总通量。此外，通过一个途径的通量可能会受到该途径中的代谢物浓度的影响，例如起始物质。

在生理条件下，典型的代谢途径包括一些反应，ΔG接近于零，还有一些反应，ΔG的值非常低。前两个反应处于或接近平衡状态。

因为酶可以在任何一个方向工作，相对较小的底物浓度的变化都可以通过这些反应改变底物的净流量向前或向后。这样的反应据说是可逆的．

代谢反应与大，负ΔG被称为不可逆转的．逆反应的ΔG是如此的大和积极，以至于正常的代谢物浓度波动不会使逆反应发生任何实质性的程度。

对于这样的反应，反应物和生成物的胞状比率要比反应在平衡时所看到的要高得多。从热力学角度讲，不可逆反应推动代谢途径向前发展。

由于不可逆反应远离平衡状态，所以它们是通过代谢途径控制通量的最佳点。例如，酶活性翻倍可以大幅提高正向反应的速率，但对逆反应的速率几乎没有影响(逆反应的速率从一开始就非常接近于零)。

通常，代谢途径中的第一个反应或分支点之后的第一个反应是不可逆的，催化它的酶是代谢控制的目标。酶活性的改变有许多机制，时间范围从几秒到几天不等。在这里，我将提到两种用于快速改变酶活性的重要机制:变构调节和共价改性．

在主题22中提出的一个关键的长期机制是通过控制其合成和降解来调节细胞中酶的数量。

变构调节

受变构调节影响的酶(“变构酶”)可以在活性位点以外的位点结合分子。这些分子的结合导致酶的构象变化，增加或减少其活性。例如，在肌肉中发现的糖原磷酸化酶是一种变构酶。

这种同型二聚酶通过一次移除一个葡萄糖单体来分解糖原。除其活性部位外，糖原磷酸化酶还有一个变构部位，可以结合AMP、ATP或葡萄糖-6-磷酸(G6P)。

在变构位点结合AMP有利于酶的高活性构象;结合ATP或G6P有利于酶活性较低的构象。另一个变构酶的例子是天冬氨酸转甲氨基酰化酶，它是嘧啶合成途径中的第一个酶。这种酶被CTP抑制。

这是一个例子反馈抑制一种代谢途径(通常是合成途径)中的代谢物抑制该途径中较早发挥作用的一种酶。

大多数变构酶有多个亚基，许多有单独的催化和调节亚基(即。，活性部位在一个亚基上，变构部位在另一个亚基上。注意，变构抑制不同于竞争抑制，竞争抑制是类似于反应物或产物的分子与酶的活性位点结合。

共价改性

酶的活性也可以通过翻译后修饰或化学基团在特定氨基酸残基上的共价连接而改变。添加或移除这些化学基团会改变酶的构象，影响酶的活性。对某些酶来说，修饰过的酶是活性酶，而对其他酶来说，未修饰过的酶活性更高。

通常调节酶活性的一组是磷酸(- PO_3.^{2 -})，在真核生物中，它最常被添加到丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基的羟基上。

一个目标酶的磷酸化状态是由竞争的活动控制蛋白激酶，它添加磷酸盐和a蛋白磷酸酶它可以去除磷酸盐。

磷酸化常被用于从细胞外向细胞核传递和放大信号，以控制基因表达。控制不当的磷酸化常与癌症的发展有关。

有了这些关于代谢途径的信息，我们现在可以研究人类从生物分子中提取能量的主要过程。