通常需要获得仅含有单一类型（“纯蛋白质”）的蛋白质分子的制剂;例如。用于医疗用途或科学研究。通过这种制剂，可以确定3D结构，结合亲和力，或确定氨基酸序列。获得纯蛋白质通常具有挑战性，因为细胞内部有成千上万的蛋白质以及DNA，RNA等，所有这些蛋白质必须被除去，以使含有目的蛋白质的均匀样品。在许多情况下，基因工程的出现通过允许扩增编码蛋白质的基因并向蛋白质序列添加“标签”来简化问题。无论如何，蛋白质仍然必须“捕获”复杂混合物。
纯化方法涉及许多步骤，这取决于所需蛋白质的性质。通常，这些步骤涉及细胞破裂，离心初始分馏，然后将某种形式的柱色谱法分离成彼此分离蛋白质。通过SDS（十二烷基硫酸钠）聚丙烯酰胺凝胶电泳以不同阶段监测制剂的小样品，以确定存在的蛋白质数。通过活性或其他手段测量感兴趣的蛋白质允许确定纯度程度。
蛋白质在其序列中彼此不同，因此净电荷，尺寸，形状，疏水性和结合亲和力的性质。各种类型的液相色谱法利用这些差异与分离的蛋白质。凝胶过滤基于净电荷的尺寸，离子交换色谱分离，基于结合亲和力的亲和层析。如何在课堂上讨论这些方法工作。
一旦获得纯蛋白，有时可以通过使用X射线衍射或核磁共振（NMR）技术来确定其3D结构。这两种方法都有局限性并提高了成功的大量工作，但他们已经导致到目前为止超过14,000个蛋白质的详细了解。
特别地，X射线衍射需要制备蛋白质的晶体，这可以是非常困难且耗时的过程。一旦产生晶体，一束X射线通过晶体通过晶体，并且一些由蛋白质中存在的电子偏转。这给出了斑点（衍射图案）的模式，然后用于计算偏转原子的位置，给出晶体中蛋白质的精确3尺寸图像。
引用本文为：威廉安德森（学校劳工编辑团队），“蛋白质净化”学校努力，2019年，//www.chadjarvis.com/protein-purification/。
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