酶催化，动力学，抑制剂

酶是生物催化剂，负责指导化学反应的流动，这是生命的基础。到目前为止，大多数酶是蛋白质，但也有一些由RNA或蛋白质和RNA的复合物组成。酶具有显著的特异性，只作用于一种或几种类型的分子(称为酶的“底物”)，从而产生一些酶分子产物的类型。在细胞代谢中，只有少数几类主要的酶执行其类所特有的生化功能。然而，每一类酶都是在特定的底物上执行这些功能的，这些底物是特定于每一种酶的。例如，有许多蛋白酶，都催化肽键断裂，但每一种蛋白酶都有自己的特点(胰蛋白酶在K, R残基后裂解;凝乳胰蛋白酶后F, W, Y;A, V, L后的弹性蛋白酶;等等)。正是酶的特异性和催化能力使生命得以存在。

酶作为催化剂，虽然在反应过程中会发生短暂的变化，但它们本身不会因反应而发生变化。它们经常导致巨大的速率增强(万亿倍或更多)，但并不影响化学转化背后的基本驱动力(热力学)。

为了理解酶是如何工作的，考虑一下化学反应的过程。在最初的化学反应物和产物之间总是有一种中间形式，叫做“过渡态”。为了使底物(反应物)成为产物(无论是否被催化)，底物必须经过过渡状态。如果你考虑所涉及的能量，过渡态是在反应物和生成物之间的最高点。为了使反应发生，必须输入足够的能量(“活化能”)使反应物达到过渡态。因此反应的速率是由活化能控制的。酶通过为过渡态创造有利的环境来降低活化能。然而，值得注意的是，底物与平衡反应产物的比率(Keq)并不受影响，只受反应速率的影响。

酶中只有一小部分直接参与催化作用。这一小部分被称为酶的“活性部位”。通常活性位点是在两个结构域或亚基之间的缝隙中发现的。这个位置使底物被包围，反应环境由酶控制。在活性位点中，底物结合时形成多个弱键，位点的化学和物理几何结构将进入的分子推向过渡态。重要的一点是，酶对反应的过渡状态有最高的亲和力，而不是对底物或产物。有助于达到过渡状态的因素包括:

-使底物聚合(在多底物反应中)

以有利的几何形状向基质定向
提供质子受体/供体，电子受体/供体
不包括水
对基片施加物理或电子上的压力

读:

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酶在特定的温度和pH条件下工作得最好。因此每种酶都有一个最优的pH和温度。大多数酶都能适应它们的自然条件。例如，在胃里工作的酶的最适pH值很低。在极端的pH值下，酶活性所必需的催化基团可能被质子化(或非质子化)，导致酶活性降低，或者酶可能变性。随着温度的升高，反应速率增加，直到酶变得不稳定。因此，对于温度和pH值，绘制活性曲线给出了钟形曲线。令人着迷的是，有些生物生活在极端的温度、盐或pH值条件下，而这些生物体内的酶已经进化来应对这些条件。

案例研究:溶菌酶

溶菌酶是一种存在于唾液，泪水，蛋清和其他液体中的酶。溶菌酶切割粘合在一些细菌细胞壁中存在的多糖链一起。因此，溶菌酶被认为是这些流体中的天然抗生素。它是一种相对较小的球状蛋白质，通过二硫键稳定，并含有二次结构的混合物。表面上的凹槽是活动场所。酶的活性位点结合多糖，六个糖与蛋白质相互作用。溶菌酶催化水解反应（即，需要水的一个），其能够连接两个糖的粘合剂。

溶菌酶与底物类似物(类似底物但不能进行反应的化学物质)的x射线结构表明，溶菌酶-底物结合诱导一个糖的扭曲，削弱了键被打破。两个酸性残基精确地定位在它们接收和贡献氢离子的键附近。在糖被分离的同时，一系列的电子运动导致酶-糖键的瞬间形成。然后一种产物被释放出来，水被分解以水解酶链，释放剩余的产物并再生活性酶。

这个反应发生的速度比在没有催化剂的情况下要快数百万倍，这说明了酶是如何创造一个有利的环境来加速反应的。

酶动力学

“动力学”研究，即研究反应速率如何受底物浓度的影响，可以为深入了解酶的机制和酶抑制剂的作用。

在固定的酶浓度下，反应速率会随着底物浓度的增加而增加，直到接近极限。当酶被底物饱和时，底物浓度的进一步增加并不会引起反应速率的增加。在图形上，当初始速度v与底物浓度S作对比时，给出了一个矩形双曲线。这条曲线是许多简单酶的特征。1913年，Leonor Michaelis和Maud Menten推导出了一个定量描述这种行为的方程(称为Michaelis-Menten方程):

读:

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v = Vmax[S]/(Km + [S])

其中Vmax是最大速度(无限大底物浓度下的速度)，Km是一个常数(称为米切里斯常数)，等于给出Vmax的一半所需底物浓度。

反应的Vmax直接依赖于酶浓度（酶的倍增量将增加产物形成的速率）。

Km部分反映了酶对底物的亲和性:Km越低，亲和性越高。Km与酶浓度无关。

由于很难从双曲曲线中确定数值，数据通常使用倒数Lineweaver-Burk(双倒数)图(1/v vs 1/[S])绘制。这给出了一条直线，并允许从1/v轴上的截距确定Vmax，从1/[S]轴上的截距确定Km。