酶和新陈代谢

  • 化学反应 - 一种改变/将一组化学物质变为另一组化学物质的过程。化学反应总是涉及加入化合物中原子的化学键的变化。
  • 反应物-开始/进入化学反应的元素
  • 产品 - 化学反应生产的元素
  • 在化学反应过程中,能量可以被释放,也可以被吸收。
  • 放热反应/ exergonic - 能量释放;反应物具有比产品更多的能量。
  • 吸热反应/能量吸收;反应物的能量比生成物的要少
  • 代谢;分子的潜在能量=化学能
  • 细胞使用能量:
  • 化学工作(重新排列/建立/破坏物质)
  • 机械工作(移动鞭毛)
  • 电化学工作(将带电物质移动到细胞质中)
  • 细胞新陈代谢 - 细胞中所有化学反应的总和
  • 分解代谢-将分子分解成简单的分子

(ab> a + b)

  • 合成代谢-由简单分子合成复杂分子

a + b> ab)

  • -一种通过降低活化能来加快化学反应速度的催化剂。

酶的性质

  • 大型球状蛋白质,有活跃的地方-基底结合和反应催化的地方
  • 生物催化剂 -加快反应
  • 非常具体的- 仅催化特定的反应。
  • 没有改变或损坏他们催化的反应
  • 少量有效- 可以反复使用
  • 受外界因素影响-温度和pH.

酶作用机制

  • 锁和关键假设(Fisher,1890)
  • 基板(钥匙)和刚性活性部位(锁)是互补的
  • 基板适合刚性活性部位成形酶 - 底物复合物。
  • 然后,产物离开酶的活性部位,酶再生。
  • 诱导的拟合假设
  • 修改后的版本广为接受
  • 活动站点不适合完全灵活
  • 当酶与底物发生碰撞时,会引起酶的活性位点发生轻微的变化,与底物形成互补。
  • 关闭契合原因应力和变形底物化学键的。键断裂,形成新的键,更容易改变基体生成。因此,活化能降低。

影响酶活性的因素

温度,pH和底物浓度对酶活性的影响
  • 测定的酶反应速率;-基板的变化量/在一段时间内形成的产物量。
  • 酶浓度
  • 反应速率与酶的浓度成正比
  • 基板的量限制图形尾部。
  • 底物浓度
  • 反应速率与底物浓度成正比
  • 当所有活动站点占用时,该图仍保持在最大点。
  • 博士
  • 最佳pH值,反应发生的最大速率
  • 不同的酶具有不同的最佳ph值。
  • 在最佳pH范围之外,氢离子或氢氧根离子增加——改变酸性或碱性氨基酸——破坏离子键——改变酶的形状(变性)
  • 温度
  • 反应速率与温度成比例
  • 当热量增加——分子的动能增加——酶和底物之间的碰撞增加。
  • 不同的酶有不同的最适温度。
  • 当温度高于最佳温度时,H键和疏水相互作用被破坏,变性酶活性降低。
  • 在低温下,酶失活但不变性。
  • Cofactors.
  • 酶类型 - 仅含有蛋白质含有非蛋白质
  • 含有非蛋白质酶由蛋白质部分组成(Apoenzyme.)及非蛋白部分(Cofactor.)。
  • Cofactor -某些酶所需的非蛋白质物质与它们结合在催化反应之前。
  • 酶 - 辅子复合物 - 软酶

代数余子式

  • 无机离子(酶活激活剂)
  • 暂时附着在酶上,改变活性位点的形状,使反应发生。
  • 如Ca2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+。Cl -
  • 唾液淀粉酶的增强活性
  • 假体组
  • 紧密和永久性吻合到雌性。
  • 辅助酶的催化功能
  • 例如,有机分子- FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸),亚铁血红素
  • FAD由核黄素(维生素B2)组成,具有接受氢的功能
  • 辅酶
  • 松散和暂时绑定
  • 有机小分子
  • 容易分离并帮助转移化学群,原子,从一种酶到其他酶的电子
  • 如NAD(烟酰胺腺嘌呤核苷酸),辅酶A, ATP
  • NAD来源于烟酸,是氢的受体

抑制剂

  • 抑制是细胞内酶活性调节的正常部分
  • 酶抑制剂-各种可以降低酶控制反应速率的小分子。
  • 抑制 - 竞争(可逆),非竞争性(可逆)和非竞争性(不可逆转)
  • 竞争抑制
  • 抑制剂的结构与底物相似——抑制剂与底物竞争活性部位
  • 当抑制剂进入活性位点并暂时结合(酶-抑制剂复合物)-降低反应速率
  • 随着底物浓度的增加,反应速率增加。
  • 非竞争性抑制(可逆)
  • 抑制剂的结构与衬底不同
  • 抑制剂结合在变构位点-改变酶结构-改变活性位点结构-底物不能进入。
  • 又称变构抑制。调节细胞中代谢途径的常用方式。
  • 增加底物浓度不能降低抑制。
  • 终末产物抑制-终末产物变构抑制的负反馈。
  • 例如,代谢途径的调节- ATP产生的控制。
  • 豆腐。ATP是高的,ATP充当变形抑制剂 - 生化反应抑制 - ATP浓度。减少 - ATP离开变构遗址。
  • 非竞争性抑制作用(不可逆)
  • 抑制剂紧密和永久地结合 - 形成与活性位点或酶的其他部分的共价键
  • 抑制剂结合酶-改变结构-可能导致酶沉淀。
  • 例如,农药,神经气体,重金属离子,印度乙酸

酶的分类

  • oxidoaductase -催化反应是通过H、O或电子的转移发生的氧化还原反应(氧化还原)。例如,葡萄糖氧化酶
  • 水解酶 -通过加入水水解底物。,蔗糖酶
  • 转移酶-将一组特定的原子从一个分子转移到另一个分子,如糖原磷酸化酶。
  • 异构酶-分子内的原子重新排列在另一个异构体的分子内
  • Lyases -在没有加入水的情况下破碎化学键,例如丙酮酸脱羧酶
  • 连接酶 -以ATP为能量源,形成新的化学键,如氨基酰基trna合成酶。
  • 核酶 -具有催化作用的RNA分子
引用这篇文章为:William Anderson(学校工作助手编辑团队),“酶作为生物催化剂,”在学校努力, 2019,//www.chadjarvis.com/enzymes-as-a-a-a-biological-catalyst/
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